Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/11527/18837
Title: Computational study on the side reactions of dopa decarboxylase
Other Titles: Dopa dekarboksilaz enziminin yan reaksiyonları üzerine hesapsal bir çalışma
Authors: Sungur, Fethiye Aylin
Çiçek, Erdem
371529
Hesaplamalı Bilim ve Mühendislik
Computational Science and Engineering
Keywords: Biyokimya
Biochemistry
Kuantum kimyası
Quantum chemistry
Issue Date: 2013
Publisher: Bilişim Enstitüsü
Abstract: Bu çalışma kapsamında, enzimin farklı iki substratı olan serotonin (5-HT) ve d-triptofan metilester ile tranamination mekanizması hesapsal olarak aydınlatılmaya çalışılmıştır. Deneysel olarak öne sürülmüş olunan mekanizmalarda yer alan sabit yapılar B3LYP/6-31+G(d,p) teori seviyesinde optimize edilmiştir. Ayrıca çözücü etkisi de göz önüne alınmıştır. Çalışma sonucunda elde edilen bilgiler ışığında, DDC enziminin gerçekleştirdiği transminasyon reaksiyonunun mekanizması açıklanmaya çalışılmıştır. Ayrıca, yapılar arasındaki farklılıkların mekanizma üzerine etkileri de bu çalışma kapsamında elde edilen sonuçlardandır. Yan reaksiyonlar ile daha detaylı sonuçlar için QM/MM çalışmalarının sürdürülmesi ve bu sayede aktif bölgede yer alan amino asit yapılarının etkisinin ortaya çıkarılması önerilmektedir.
A DFT study is carried out on the side reactions of DDC which lowers the activity of the enzyme. The half-transamination reaction is one of the side reactions of DDC studied computationally in the presence of two different substrates. The structural differences between D-Trptophan Methyl Ester and 5-Hydroxytryptophan result in competitive inactivation mechanism. The results enable us to have an idea about one of the side reactions of DDC. However, there exists another side reaction which can contain a radical in the pathway. For a better explanation of the competitive reactions, one must also study that pathway. It should be also noted that a QM/MM study will be carried out for this reaction in order to identify the specificity of amino acid residues surrounding the active site.
Description: Tez (Yüksek Lisans) -- İstanbul Teknik Üniversitesi, Bilişim Enstitüsü, 2013
URI: http://hdl.handle.net/11527/18837
Appears in Collections:Hesaplamalı Bilim ve Mühendislik Lisansüstü Programı - Yüksek Lisans

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
371529.pdfYüksek lisans tezi2.49 MBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.