Computational study on the side reactions of dopa decarboxylase

dc.contributor.advisor Sungur, Fethiye Aylin
dc.contributor.author Çiçek, Erdem
dc.contributor.authorID 371529 tr_TR
dc.contributor.department Hesaplamalı Bilim ve Mühendislik tr_TR
dc.contributor.department Computational Science and Engineering en_US
dc.date.accessioned 2020-11-20T08:03:54Z
dc.date.available 2020-11-20T08:03:54Z
dc.date.issued 2013
dc.description Tez (Yüksek Lisans) -- İstanbul Teknik Üniversitesi, Bilişim Enstitüsü, 2013 tr_TR
dc.description.abstract Bu çalışma kapsamında, enzimin farklı iki substratı olan serotonin (5-HT) ve d-triptofan metilester ile tranamination mekanizması hesapsal olarak aydınlatılmaya çalışılmıştır. Deneysel olarak öne sürülmüş olunan mekanizmalarda yer alan sabit yapılar B3LYP/6-31+G(d,p) teori seviyesinde optimize edilmiştir. Ayrıca çözücü etkisi de göz önüne alınmıştır. Çalışma sonucunda elde edilen bilgiler ışığında, DDC enziminin gerçekleştirdiği transminasyon reaksiyonunun mekanizması açıklanmaya çalışılmıştır. Ayrıca, yapılar arasındaki farklılıkların mekanizma üzerine etkileri de bu çalışma kapsamında elde edilen sonuçlardandır. Yan reaksiyonlar ile daha detaylı sonuçlar için QM/MM çalışmalarının sürdürülmesi ve bu sayede aktif bölgede yer alan amino asit yapılarının etkisinin ortaya çıkarılması önerilmektedir. tr_TR
dc.description.abstract A DFT study is carried out on the side reactions of DDC which lowers the activity of the enzyme. The half-transamination reaction is one of the side reactions of DDC studied computationally in the presence of two different substrates. The structural differences between D-Trptophan Methyl Ester and 5-Hydroxytryptophan result in competitive inactivation mechanism. The results enable us to have an idea about one of the side reactions of DDC. However, there exists another side reaction which can contain a radical in the pathway. For a better explanation of the competitive reactions, one must also study that pathway. It should be also noted that a QM/MM study will be carried out for this reaction in order to identify the specificity of amino acid residues surrounding the active site. en_US
dc.description.degree Yüksek Lisans tr_TR
dc.description.degree M.Sc. en_US
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11527/18837
dc.language.iso en tr_TR
dc.publisher Bilişim Enstitüsü tr_TR
dc.rights Kurumsal arşive yüklenen tüm eserler telif hakkı ile korunmaktadır. Bunlar, bu kaynak üzerinden herhangi bir amaçla görüntülenebilir, ancak yazılı izin alınmadan herhangi bir biçimde yeniden oluşturulması veya dağıtılması yasaklanmıştır. tr_TR
dc.rights All works uploaded to the institutional repository are protected by copyright. They may be viewed from this source for any purpose, but reproduction or distribution in any format is prohibited without written permission. en_US
dc.subject Biyokimya tr_TR
dc.subject Biochemistry en_US
dc.subject Kuantum kimyası tr_TR
dc.subject Quantum chemistry en_US
dc.title Computational study on the side reactions of dopa decarboxylase en_US
dc.title.alternative Dopa dekarboksilaz enziminin yan reaksiyonları üzerine hesapsal bir çalışma tr_TR
dc.type Master Thesis
Dosyalar
Orijinal seri
Şimdi gösteriliyor 1 - 1 / 1
thumbnail.default.alt
Ad:
371529.pdf
Boyut:
2.43 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Açıklama
Yüksek lisans tezi
Lisanslı seri
Şimdi gösteriliyor 1 - 1 / 1
thumbnail.default.placeholder
Ad:
license.txt
Boyut:
3.06 KB
Format:
Item-specific license agreed upon to submission
Açıklama