Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/11527/5369
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorAkarsubaşı, Alper Tungatr_TR
dc.contributor.authorBuruk, Banutr_TR
dc.date2008tr_TR
dc.date.accessioned2008-07-02tr_TR
dc.date.accessioned2015-06-15T19:10:40Z-
dc.date.available2015-06-15T19:10:40Z-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11527/5369-
dc.descriptionTez (Yüksek Lisans) -- İstanbul Teknik Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, 2008tr_TR
dc.descriptionThesis (M.Sc.) -- İstanbul Technical University, Institute of Science and Technology, 2008en_US
dc.description.abstractMetabolik aktivite regülasyonu, biyokimyasal reaksiyon katalizlenmesi, hücrelerin yapısal bütünlüğünün muhafaza edilmesi gibi çok önemli yaşamsal faliyetlerin sorumlusu proteinlerdir. Bu sorumluluklarını birbirleri arasındaki sinyal mekanizmaları ile yerine getirdikleri için aralarındaki etkileşimler, üzerinde en çok düşünülen konulardan biri olmuştur. Bu çalışmada, barnase ve barstar proteinlerinin etkileşimi moleküler mekanik yaklaşımı ile incelenmiştir. Protein kompleksinin kristal yapısı baz alınarak, ara yüzey geometri optimizasyonu ile çözümlenmeye çalışıldı. Barnase proteinin aktif bölgesinde bulunan Glu73 amino asiti üç farklı ortamda, dört farklı amino asit ile değiştirilmiştir. Sistemde su moleküllerinin varlığı ile birlikte zvitteriyonik (çift kutuplu) ortam, gaz ortamı ve protein sekanslarının uçlarına CH3 eklenerek üç farklı ortam yaratıldı. Elde edilen enerjiler, amino asitlerin R-grupları ile H2O molekülleri arasındaki etkileşimlerin ve farklı olabilecek pH değerlerinin etkisinin önemini gösterdi. Karara vardırıcı sonuç ise protein sekanslarının uçlarına CH3 eklenerek yaratılan ortamda orjinal barnase-barstar kompleksini en gerçekçi sonuçlarla taklit edebilmemiz olmuştur.tr_TR
dc.description.abstractProteins are responsible for regulation of metabolic activity, catalyzing biochemical reactions, maintaining structural integrity of cells/organisms. All these vital and extremely important responsibilities are maintaining by the signaling mechanisms between proteins. Consequently, protein interactions are that thought over the most. In the current study, interaction of barnase-barstar proteins is analyzed by molecular mechanics. Having an X-ray crystallographic data of the protein complex, binding interface has been examined by geometry optimization processes. Glu73; the main amino acid at the active site of barnase has been mutated into four different amino acids in three different conditions; zwitterionic form of proteins, form of proteins in gaseous surroundings and with CH3 addition to the terminal groups of protein sequences, with water molecules. The obtained energies indicated the effect of molecular interactions between H2O molecules and R-groups of amino acids and the pH of the system. The concluding result was that in the condition with CH3 addition to the terminal groups of protein sequences gave the most realistic energies mimicking the original structure of the barnase-barstar.en_US
dc.publisherFen Bilimleri Enstitüsütr_TR
dc.publisherInstitute of Science and Technologyen_US
dc.rightsİTÜ tezleri telif hakkı ile korunmaktadır. Bunlar, bu kaynak üzerinden herhangi bir amaçla görüntülenebilir, ancak yazılı izin alınmadan herhangi bir biçimde yeniden oluşturulması veya dağıtılması yasaklanmıştır.tr_TR
dc.rightsİTÜ theses are protected by copyright. They may be viewed from this source for any purpose, but reproduction or distribution in any format is prohibited without written permission.en_US
dc.subjectprotein-protein etkileşimitr_TR
dc.subjectbarnasetr_TR
dc.subjectbarstartr_TR
dc.subjectmoleküler mekaniktr_TR
dc.subjectprotein-protein interactionen_US
dc.subjectbarnaseen_US
dc.subjectbarstaren_US
dc.subjectmolecular mechanicsen_US
dc.titleProtein-protein Etkileşiminin Sadeleştirilmiş Bir Modeli: Hesapsal Metotlar Kullanılarak Barnase-barstar Etkileşiminin İncelenmesitr_TR
dc.title.alternativeA Simplified Modelling Of Protein-protein Interactions: Barnase-barstar Interaction By Computational Methodsen_US
dc.typeThesisen_US
dc.typeTeztr_TR
dc.contributor.departmentMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknolojitr_TR
dc.contributor.departmentMolecular Biology and Geneticsen_US
dc.description.degreeYüksek Lisansen_US
dc.description.degreeM.Sc.tr_TR
Appears in Collections:Moleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Lisansüstü Programı - Yüksek Lisans

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
8636.pdf984.23 kBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.